20 de octubre de 2020 07:53

El CSIC revela la flexibilidad de la proteína que facilita el contagio SARS-CoV-2

Imagen facilitada por el CSIC que muestra distintas conformaciones que adopta la espícula del SARS-CoV-2. Los colores corresponden a distintos niveles de tensión (stress) estructural, desde zonas muy estables (en azul) hasta muy inestables (en rojo), pasa

Imagen facilitada por el CSIC que muestra distintas conformaciones que adopta la espícula del SARS-CoV-2. Los colores corresponden a distintos niveles de tensión (stress) estructural, desde zonas muy estables (en azul) hasta muy inestables (en rojo), pasando por zonas de tensión intermedia (en verde). Foto: EFE

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Agencia EFE

Un estudio internacional dirigido por investigadores del español Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha identificado algunas claves de la flexibilidad de la proteína spike del coronavirus SARS-CoV-2, que es fundamental para permitir la entrada del virus en las células y propagar la infección.

Los detalles de esta flexibilidad, publicados en la revista International Union of Crystallography Journal, podrían ser útiles en el diseño de terapias para bloquear el acceso al virus interior de las células.

El trabajo define por primera vez de forma cuantitativa los movimientos de la proteína spike y propone la localización de algunas bisagras moleculares que permiten estos movimientos, explicó el CSIC en una nota difundida este martes 20 de octubre del 2020.

Para analizar estos movimientos y la dinámica estructural de esta proteína, los investigadores han desarrollado nuevos métodos computacionales mediante el estudio de cientos de miles de imágenes de crío-microscopía electrónica.

"Mediante los nuevos desarrollos propuestos en análisis de imagen hemos podido comenzar a entender la flexibilidad de la espícula infectiva del virus, detectando algunas de las bisagras moleculares que facilitan su entrada en la célula", según José María Carazo, investigador del CNB-CSIC y uno de los responsables del trabajo.

Para conseguirlo, los investigadores han estudiado cientos de miles de imágenes de microscopía electrónica en condiciones criogénicas, junto con grupos de trabajo en España y Estados Unidos, y han logrado resultados impensables solo hace unos años y en un tiempo récord.

Gracias a esta colaboración, "hemos podido identificar el movimiento que sigue la proteína S para fusionarse con las membranas celulares", explicó Carazo.

Para Roberto Melero, primer autor del trabajo, junto con Carlos Óscar Sánchez Serrano, este trabajo "prueba la existencia de una flexibilidad continua y característica en la proteína S del SARS-CoV-2 que no habíamos sido capaces de detectar previamente, y que podría ser útil en el diseño de nuevas terapias dirigidas a bloquear la entrada del virus en la célula”.

El trabajo ha sido realizado por varios grupos de investigación del Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) -que alberga el Centro de Procesamiento de Imagen de la Infraestructura Europea de Biología Estructural Instruct-ERIC- y del Centro de Química Física Rocasolano (IFQR-CSIC), en colaboración con la Universidad Autónoma de Madrid, la Universidad de Yale y la Universidad de Texas.

El estudio también ha contado con el apoyo del Instituto de Física de Cantabria (CSIC-UC) y del Centro de Supercomputación de Barcelona.

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